在蛋白質中，很少出現紐結或活結結構，如果出現那是一件非常有趣的事，其中，紐結是蛋白質鏈與環不同程度地糾纏在一起，活結是蛋白質環與另一段蛋白質鏈結合在一起，與鞋帶弓類似。這些結構都是蛋白質經過折疊形成的，蛋白質也只有經過折疊才會具有功能，所謂的折疊就是具特定氨基酸序列的多肽鏈形成三維結構的過程，其中三維結構即蛋白質天然狀態。

從本質上來說，蛋白質紐結比不紐結蛋白質更難于折疊形成，這正是吸引科學家的地方。蛋白質不僅要避免積極陷阱，也要避免拓撲障礙，如果一個氨基酸鏈花太多時間尋找自己的天然狀態，或者被陷入錯誤折疊或部分不折疊狀態，結果可能形成一個無用的蛋白質，或形成一個通過損傷蛋白質聚集引發神經退行性疾病的蛋白質。

從進化角度來說，蛋白質打結似乎不太可能出現，但事實上它出現了。科學家對74223個提交至蛋白質數據銀行的蛋白質結構進行了檢查和分析，以便了解它們的紐結位置與形成，結果發現，蛋白質紐結和活結通常高度保守，而不是被廢棄在進化過程中，而且高度保守紐結和滑結位置的特點就是鏈中有彈性"鉸鏈"位點，這可能是更有效折疊的必要特性。這表明，盡管它們折疊效率降低，但是不知怎的，打結對于蛋白質功能是有利的，也是重要的；紐結和活結可能有助于蛋白質的穩定性，正如在幾個形成跨膜通道蛋白家族觀察到的相似活結環那樣，活結好象捆扎了幾個跨膜結構來提供穩定性，形成穿透細胞膜所必需的通道。這一研究結果發表在zui近的PNAS上。

我們對蛋白質折疊及其過程知之甚少，折疊過程如何反復形成所要求的結構，紐結蛋白或罕見的活結蛋白是如何實現的，它們都是需要深入研究的問題。