醛縮酶存在于所有動物和植物組織以及大多數微生物中。I類醛縮酶存在于動物和高等植物組織中，其特征是不需要二價金屬輔因子，并且與底物二羥基丙酮磷酸鹽形成酮亞胺席夫堿中間體。II類醛縮酶僅在原核生物和低等真核生物中發現，需要二價金屬輔因子（Heron和Caprioli 1975，London 1974，Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I類醛縮酶有三種類型：A型（主要形式）存在于肌肉中；肝腎B型；以及大腦中的C型（加上一些A型）（Horecker等人，1972）。

特異性：

醛縮酶對其底物D-果糖具有高度特異性。

組成：

哺乳動物中發現的三種同工酶（A、B和C）由四個相同的亞基組成，每個亞基是一個由360個氨基酸組成的多肽鏈。該酶具有同源四聚體結構，亞基大約為40 kDa（Marsh和Lebherz 1992年）。這些亞基的結構是一個被α-螺旋和連接環包圍的β-桶（Littlechild和Watson 1993年）。如果同源四聚體中四個亞基之一的活性被破壞，整個復合物將無法正常功能，表明活性位點之間存在緊密的通信（Marsh和Lebherz 1992年）。

分子特征：

一類真核酶的一級結構高度保守（Kelly和Tolan 1986年，Freemont等人1988年）；然而，一類和二類酶序列之間沒有相似性，因為它們具有獨立的進化起源（Marsh和Lebherz 1992年）。然而，一類和二類酶都含有羧基末端酪氨酸殘基，這對于最大催化活性是必需的（Rutter 1961年，Morse和Horecker 1968年）。長時間的收縮活動通過下調細胞質糖酵解酶和增強線粒體酶活性來降低A型醛縮酶在mRNA中的表達（Williams等人1986年）。

艾美捷Worthington醛縮酶（CAS: 9024-52-6）的應用：

化學酶合成（Bolt等人2008年，Calveras等人2009年）

結構功能研究（St.-Jean等人2005年）

有機合成（Castillo等人2006年，Concia等人2009年）

D-果糖-1,6-二磷酸的定量

偶聯反應中的代謝物測定（Hiller等人2007年）

柱和凝膠中的分子量標記

醛縮酶特征：

CATH分類

類別：Alpha Beta

架構：Alpha-Beta桶

拓撲：TIM桶

分子量：156.8 kDa（理論）

最佳pH值：6.9-8.8

等電點：8.47（理論）

消光系數：

133,560 cm-1 M-1（理論）

E1%,280 = 8.52（理論）

活性位點殘基

賴氨酸（K229）

谷氨酸（E187）

以及其他帶電殘基（由于活性位點附近發現的許多帶電氨基酸的接近，功能分配復雜）（St.-Jean等人2005年）

抑制劑：

重金屬，特別是Cu2+、Zn2+和Ag+

羥基萘甲醛磷酸衍生物（Dax等人2005年）

磷酸化的芳香族化合物（Blonski等人1997年）

D-赤蘚糖醇1-磷酸（Ferroni等人1991年）

磷脂酰絲氨酸脂質體（Kwiatkowska等人1994年）

磷酸鹽和腺嘌呤核苷酸（Callens等人1991年）

文獻參考：

Allen, B. , Gracy, R. and Harris, B.

Studies on Aldolase from Human Cardiac Tissue , Arch Biochem Biophys 155 , 325 , 1973

Anderson, L. , Heinrikson, R. and Nyes, C.

Chloroplast and Cytoplasmic Enzymes. Subunit Structure of Pea Leaf Aldolases , Arch Biochem Biophys 169 , 262 , 1975

Anderson, P. and Kaplan, H.

Reactivity of the Active-Centre Lysine Residue of Rabbit Muscle Aldolase , Biochem J 137 , 181 , 1974

Anderson, P. , Gibbons, I. and Perham, R.

A Comparative Study of the Structure of Muscle Fructose 1,6-Diphosphate Aldolases , Eur J Biochem 11 , 503 , 1969

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