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茁彩生物?高度保守的小分子蛋白---真核翻譯起始因子4E結合蛋白1(4E-BP1)

來源:上海茁彩生物科技有限公司   2023年05月26日 08:55  

真核翻譯起始因子4E結合蛋白1(eIF4E-bind-ing protein 1,4E-BP1)是一種高度保守的小分子蛋白,在蛋白翻譯起始途徑選擇中發揮重要的功能。



4E-BP1通過與腳手架蛋白elF4G競爭性結合轉錄起始因elF4E,抑制elF4E的功能及帽依賴性蛋白質翻譯起始。4E-BP1受PI3K/AKT/mTOR、MEK/ERK/MAPK等多種信號通路的調節,4E-BP1發生磷酸化修飾后與elF4E解離。除負調控蛋白翻譯起始功能外,4E-BP1還通過調節eyclinD1的翻譯、與PLK1相互作用等,從而影響細胞周期進程。mTOR/4E-BP1通路還參與調節線粒體依賴性凋亡通路。臨床研究還發現,4E-BP1與腫瘤細胞侵襲力、腫瘤對化療耐藥性和腫瘤預后有關。



14E-BP1的基本功能:負調控帽依賴性蛋白翻譯起始

真核細胞蛋白翻譯起始主要有兩種調節機制,即5'端帽(Cap/m7GpppX)依賴和帽非依賴調節機制。其中帽依賴的翻譯起始調節模式是在mRNA的5'端m7GpppX帽結構形成一個前起始eIF4F復合物,由RNA解旋酶eIF4A、帽結合蛋白elF4E和支架蛋白eIF4G三個亞基構成。elF4E能夠與mRNA的5'Cap結構結合,并通過elF4G與elF4A共同形成eIF4F復合物,elF4F可打開5'非翻譯區(UTR)的二級結構,促進核糖體與mRNA 5'末端結合。elF4E-結合蛋白1(eIF4E-binding protein,4E-BP1)是一種高度保守的小分子蛋白,屬于elF4E蛋白家族,是elF4F功能負調節分子,即4E-BP1可與elF4G競爭性結合elF4E分子,促使其與eIF4F復合物解聚。在靜止細胞中,低磷酸化形式的4E-BP1在mRNA帽端與轉錄起始因子eIF4E緊密結合,從而抑制蛋白翻譯起始elF4F復合物的形成。細胞受生長因子或其它因素刺激后,4E-BP1在多個位點發生磷酸化修飾,磷酸化的4E-BP1與elF4E解離,后者隨即與elF4G結合,形成有功能性的elF4F復合物,促進蛋白質翻譯。因此,4E-BP1在帽依賴翻譯中發揮限速作用,是蛋白翻譯起始途徑選擇中的一個重要的功能調節分子,它參與蛋白質合成、細胞的存活和細胞的生長、增殖和代謝。4E-BP1磷酸化和穩定性可以受多個信號轉導通路和激酶的調控,包括PI3K/AKT信號通路、MAPK信號通路、mTOR信號通路等。mTOR信號通路通過兩條途徑促進蛋白合成:其一是磷酸化4E-BP1使其失活,從而促進蛋白翻譯起始復合物的形成;其二是磷酸化和激活核糖體蛋白S6激酶1(S6K1)。

真核細胞的蛋白翻譯終止點是蛋白合成的另一個調控點,由兩個相互結合的釋放因子eRF1和eRF3介導的,哺乳動物細胞中有兩個基因編碼eRF3產物,即eRF3a/GSPT1和eRF3b/GSPT2。eRF3a/GSPT1是哺乳類細胞中執行翻譯終止功能的主要因子,eRF3b/GSPT2可以替代此功能。最近有研究發現過表達eRF3b蛋白可促進HepG2細胞有G1期進入S期,與此同時,4E-BP1的S65位點呈超磷酸化狀態。4E-BP1最初cRF3b蛋白的差異表達為作為肝細胞癌生物標志物而發現,能夠改變細胞周期的同時影響HepG2中4E-BPI Ser65位的磷酸化狀態。此前就有報道,敲低eRF3a后會誘發G1期阻滯,通過抑制mTOR活動導致蛋白翻譯速率下降。



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