Human α-thrombin 

產品概述

凝血酶

原的蛋白水解活化 絲氨酸蛋白酶α凝血酶是由酶原凝血酶原的蛋白水解活化產生的。酶復合物凝血酶原酶催化凝血酶原中兩個肽鍵的蛋白水解，從而產生NH2末端衍生的F1.2區和異二聚體α-凝血酶。α-凝血酶由“A”鏈（Mr=6000）組成，該鏈通過單個二硫鍵與“B”鏈（Mr=31，000）共價連接

α-凝血酶是一種高度特異性的絲氨酸蛋白酶，由酶原凝血酶原的蛋白水解活化產生 （1）。在凝血過程中，凝血酶切割纖維蛋白原形成纖維蛋白，導致凝血的最終步驟，形成纖維蛋白凝塊。凝血酶還負責促因子因子V和因子VIII的反饋激活。據報道，凝血酶可激活因子XIII和血小板，也可作為血管收縮蛋白發揮作用。凝血酶的促凝血活性以兩種方式被阻止：1）肝素輔因子II或抗凝血酶III/肝素復合物的抑制;或2）用血栓調節蛋白形成復合物。凝血酶/血栓調節蛋白復合物的形成導致凝血酶無法裂解纖維蛋白原并激活因子V和VIII，但增加了凝血酶激活抗凝劑蛋白C的效率。

凝血酶是一種雙鏈酶，由NH2末端“A”鏈（Mr=6，000）和COOH末端“B”鏈（Mr=31，000）組成，它們通過單個二硫鍵保持共價連接。人凝血酶比牛凝血酶短 13 個氨基酸，這是由于人蛋白上的凝血酶切割位點在牛蛋白中不存在。

凝血酶還用于細菌中表達的融合蛋白的位點特異性切割 （9-11）。凝血酶敏感位點摻入目標重組蛋白與肽或蛋白質之間，以促進純化和/或表達。靶蛋白通過與凝血酶的切割從表達的雜交體中釋放出來。凝血酶可以通過親和色譜輕松去除。

人、牛和小鼠凝血酶由純化的凝血酶原制備，使用Nesheim等人（2）描述的Lundblad程序（1）的修改。凝血酶以 50%（體積/體積）甘油/H 2 O 形式提供，應儲存在 -20oC。純度通過SDS-PAGE分析確定，并在凝血酶特異性凝血測定中測量活性，并與標準化的NIH凝血酶進行比較。凝血酶也可在活性位點被 DFP、FPRck 或生物素化的 FPRck 阻斷的情況下使用。

融合蛋白的切割 凝血酶除了在凝血研究中的廣泛應用外，還可用于融合蛋白

的位點特異性切割。凝血酶敏感位點摻入目標重組蛋白與肽或蛋白質之間，以促進純化和/或表達。靶蛋白通過與凝血酶的切割從表達的雜交體中釋放出來。凝血酶可以通過親和色譜輕松去除。批次間的一致性確保每次結果的可重復性。對于涉及細胞培養的實驗，請聯系我們討論指ding用于細胞培養的定制低內毒素批次。

地方化血漿 

作用方式絲氨酸蛋白酶，可切割纖維蛋白原形成纖維蛋白;還負責蛋白C的活化，血小板活化和促因子的反饋活化，因子V和因子VIII的激活 

分子稱量36,700 (3-6) 

消光系數E 1 % 

1 厘米米，280 納米 

 = 18.3 （人類） （6） 

= 19.5 （牛） （7） 

  具體活動約 3800 NIH 單位/毫克 

等電點7.0-7.6 （人類） （3） 

結構兩個亞單位，大約 Mr=6，000 和 31，000 

碳水化合物百分比約5% 

大小100微克，1毫克，10毫克（1毫克小瓶） 

配方50%甘油/水（V/V） 

存儲-20°C 

純度>95% 來自 SDS-PAGE 

活動確定纖維蛋白原凝血或顯色測定 

保質期（正確儲存）12 個月 

產品詳情

名稱      Human α-thrombin 

編號        HCT-0020  

品牌      haemtech