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一、蛋白質的二級結構
蛋白質在細胞中必須通過詳細的三維結構識別成千上萬種的不同分子，這就需要蛋白質分子具有結構多樣性。蛋白質結構研究得出的第一個重要的基本規律是水溶性球狀蛋白質分子折疊的重要驅動力，它是將疏水側鏈置于分子內部，產生一個"疏水內核"和一個親水表面。為了把側鏈放到分子內部去，相應的高度極化親水的主鏈也必須折疊到內部去，主鏈上的極性基團必須由疏水環境下的氫鍵所中和。這個問題通過在蛋白質分子內部形成規律的二級結構得到了妥善解決。這些二級結構通常是α-螺旋或β-折疊。此兩種類型的二級結構的特征是主鏈的NH基團和C=O基團互相形成氫鍵，導致一些連續的殘基具有相同的φ和ψ角。
1、α-螺旋
α -螺旋是蛋白質分子的主要結構成分之一，是由一段連續的肽鏈片段形成的。標準α-螺旋為每圈3.6個殘基，第n個殘基的C=O和第n+4個殘基的NH之間形成氫鍵。除最后一個C=O基團和第一個NH基團外，α-螺旋的其余所有NH和C=O基團均形成了氫鍵。α-螺旋的末端是極性的，并總是位于蛋白質中的長度變化很大，可以從4個殘基到40個殘基不等。在蛋白質結構中觀察到的α-螺旋幾乎都是右手螺旋。短的（3-5個殘基）的左手螺旋偶爾也可以發生。
α -螺旋中的氫鍵均指向相同的方向，所以肽單位沿螺旋軸處于相同的取向。由于肽單位有來自于不同的NH和C=O基團的極性偶極運動，因此這些偶極運動也是沿著螺旋軸的方向，其總體效應是一個有意義的凈偶極。α-螺旋的氨基酸可提供部分正電荷，羧基端可提供部分負電荷，這些電荷可以攻擊其反電荷的配基。帶負電荷的配基，尤其當它們含有磷酸基團時，通常結合在α-螺旋的氨基酸。這可能是由于附加的偶極效應，α-螺旋的氨基端有自由的NH基團和較為有利的幾何位置，可以與磷酸基團形成特殊的氫鍵。這樣的配基互相作用在蛋白質結構中是較為常見的，同時也是一個很好的僅與主鏈構象有關的通過主鏈專一性相互作用的例子。
2、β-折疊
蛋白質的另一種主要結構成分是β-折疊，這種結構是由蛋白質分子中幾段區域的稱為β-鏈的多肽鏈形成的。在β-折疊中，β-鏈通常有5-10個殘基的長度，肽鏈處于舒展的構象狀態，這些β-鏈互相靠近并向前延伸，一條β-鏈的C=O基團和另一條β- 鏈的NH基團形成氫鍵。幾條這樣的β-鏈形成的β-折疊，Ca原子處于β-折疊的上部和下部，側鏈也交替地指向β-折疊的上部和下部。
β -鏈可以兩種方式形成β-折疊。一種是所有β-鏈均具有相同的方向，稱為平行β-折疊；另一種是相互靠近的兩條β-鏈具有相反的方向，稱為反平行β-折疊。這兩種β-折疊有β-鏈有著截然不同的氫鍵模式。反平行β-折疊的β-鏈間的氫鍵方向幾乎垂直于β-鏈，平行β-折疊的平行β-鏈間的氫鍵方向則與平行β-鏈方向呈若干角度。在這兩種平行β-折疊中，除了位于兩側的β-鏈外，所有肽鏈上的C=O基團和NH基團都形成了氫鍵。β-折疊也可以以混合的平行和反平行的形式存在。在已知蛋白質結構的β-折疊中，大約有20%的情況是一邊為平行β-鏈而另一邊為反平行β-鏈，幾乎所有的β-折疊，不管是平行的或是混合的，均存在著鏈的扭曲，這種扭曲總是具有相同的手性，通常大部分為右手扭曲。
二、蛋白質的超二級結構
l 、α-環-α花樣
若干二級結構可以特殊的幾何組合出現在蛋白質結構中，這些組合起來的結構單元稱作超二級結構或花樣。超二級結構可與某些特殊的生物功能相聯系，也可僅作為結構的組裝塊。α-環-α花樣是含有兩個α-螺旋，并以一個環區域相連接的具有特殊功能的超二級結構。在已知的蛋白質結構中觀察到兩種這樣的花樣，一種是 DNA結合花樣，另一種是鈣結合花樣又稱EF手，每種都有自己的幾何形狀和所需的氨基酸殘基序列。
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