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蛋白質是具有特定構象的大分子，為研究方便，將蛋白質結構分為四個結構水平，包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。一般將二級結構、三級結構和四級結構稱為三維構象或高級結構。
一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的α-氨基和另一個氨基酸的α-之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質，所以整個肽單位是一個剛性的平面結構。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。
蛋白質的二級結構是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規律性的結構。最基本的二級結構類型有α-螺旋結構和β-折疊結構，此外還有β-轉角和自由回轉。右手α-螺旋結構是在纖維蛋白和球蛋白中發現的最常見的二級結構,每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩定。β-折疊結構也是一種常見的二級結構，在此結構中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結構。
結構域是介于二級結構和三級結構之間的一種結構層次，是指蛋白質亞基結構中明顯分開的緊密球狀結構區域。
超二級結構是指蛋白質分子 中的多肽鏈在三維折疊中形成有規則的三級結構聚集體。
蛋白質的三級結構是整個多肽鏈的三維構象，它是在二級結構的基礎上，多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的球狀分子結構。具有三級結構的蛋白質一般都是球蛋白，這類蛋白質的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結構，分子內部的空間只能容納少數水分子，幾乎所有的極性R基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團則被埋在分子內部，不與水接觸。蛋白質分子中側鏈R基團的相互作用對穩定球狀蛋白質的三級結構起著重要作用。
蛋白質的四級結構指數條具有獨立的三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結構。在具有四級結構的蛋白質中，每一條具有三級結構的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結構涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關系。
維持蛋白質空間結構的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價鍵，又稱次級鍵。此外，在某些蛋白質中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質構象方面也起著重要作用。
蛋白質的空間結構取決于它的一級結構，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復雜的三維結構（即正確的空間結構）所需要的全部信息。
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