3月11日《結構》（Structure）雜志封面的圖片背景是一個DNA依賴型的蛋白激酶分子（DNA-PKcs）的冷凍電鏡圖，而前景則為該圖描繪出的亞納米級的DNA依賴型的蛋白激酶分子。DNA雙鏈斷裂被*為由DNA依賴型的蛋白激酶決定，DNA依賴型蛋白激酶的催化亞基是通過調節非同源末端連接通路來修復DNA的雙鏈斷鏈的。

在研究中，Williams等人運用冷凍電鏡單粒子重建方法，以7?的分辨率測定了一個DNA依賴型蛋白激酶的結構。在此分辨率下，DNA依賴型的蛋白激酶中的α-螺旋分子結構和雙鏈DNA末端的結合位點清晰可見。DNA-PKcs的結構由貫穿分子的密度棒組成，這些密度棒顯示出α螺旋結構，這是在低分辨率電鏡中觀察不到的結構特征。DNA依賴型蛋白激酶結構中對接的同源性模型表明，多達8個螺旋結構的HEAT重復圖案與密度圖*吻合。

令人驚訝的是，在這樣高的分辨率下，雖然實際的空間已經精細地顯示出底部是的位置，但該激酶的結構域卻可以分別進入分子的頂或底部。這個關于DNA與DNA依賴型蛋白激酶相互作用的模型表明，雙鏈DNA的其中一條鏈可以進入了中間的通道并與凸出α-螺旋進行相互作用。