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Alpha助力Alzheimer新突破

來源:珀金埃爾默企業管理(上海)有限公司   2019年08月22日 13:23  

阿爾茲海默氏?。?/font>Alzheimer disease,AD)是一種進行性疾病,涉及大腦神經元退化,并導致各種癥狀,顯著的是記憶力喪失??茖W家們多年來一直致力于在此疾病的發病機制、診斷、治療等方面開展研究,力求解決這個威脅人類健康安全的世紀難題。

β-粥樣淀粉一直被科學家認為是Alzheimer's disease (AD)疾病的起因。γ分泌酶作為一種膜蛋白酶,可以直接或間接的產生各種amyloid peptide (Aβ) ,所以以γ分泌酶為靶點的機制和應用研究也多。Presenilin早老素,作為γ-secretase四個亞基之一的催化亞基,負責β-amyloid (Aβ)肽的產生,超過200 Alzheimer’s 疾病相關的突變在presenilin 1 (PS1) and PS2中被確認。但有趣且有爭議的是,這些相關的AD疾病突變在γ-secretase其他三個亞基中并沒有發現。這預示著早老素有別于γ-secretase的其他功能。為證實這一假設,找到與PS結合蛋白是非常重要的一步。

Alzheimer 新突破

近來,清華大學施一公團隊在阿爾茲海默病發病機制上又有了新突破:發現可與Presenilin相互作用并具有水解功能的蛋白Bax-inhibitor 1 (BI1)。

研究發現,Bax-inhibitor 1 (BI1),是一個進化保守的跨膜蛋白,可以穩定與PS1結合,但不與具完整亞基結構的γ-secretase結合。加入底物APP-C99,通過AlphaLISA檢測Aβ40和Aβ42的產生情況,來進一步驗證BI1的細胞功能。發現PS1–BI1復合物不具備水解酶活性。在等摩爾濃度下,BI1對γ-secretase的蛋白水解活性沒有影響,但在將BI1提高200倍摩爾的條件下,γ-secretase蛋白水解活性減少了一半。

 

AlphaLISA方法檢測PS1–BI1復合物對APP-C99的水解活性

這直接預示了PS1除了參與γ-secretase外,可能還具有其他的細胞功能。BI1是一種被認為在細胞凋亡和鈣通道調控中起作用的蛋白,此研究結果直接將PS1與BI1聯系起來,這一發現為研究PS1的功能和AD的發生提供了更多的可能性。

檢測理想之選AlphaLISA

AlphaLISA勻相檢測體系的突出特點是高通量、高信噪比、均相免洗、抗干擾能力強,操作簡單。在體外、細胞、組織等水平的檢測中,都顯示出傳統檢測方法無法媲美的性能。

 

ALPHA的方法采用單體氧作為能量擴散的載體,其擴散距離可以達到200nm,發光原理為化學反應發光,具有背景干凈、信噪比高的特點,因此更適合于復雜樣品的檢測,如組織液、血清、組織裂解液等,步驟少、方法簡單、均相反應、不需要洗滌,因此實驗結果質量更高。同時推薦選擇具有HTS ALPHA檢測模塊的多功能酶標儀進行抗體的篩選,可以大大縮短檢測時間。

使用ALPHA的方法進行Aβ的檢測是理想之選,可以通過商品化的Aβ檢測劑盒檢測Aβ的量:

 

Amyloid β 1-15

Amyloid β 1-40 (human)

Amyloid ß 1-40 (mouse/rat)

Amyloid β 1-42 (human)

Amyloid β 1-42 (mouse/rat)

Amyloid β 1-x

Amyloid β oligomers

Total or oligomerized Aβ 42 (Two in one)

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參考文獻

1. Wu S, Song W, Wong CCL,et al.,(2019).Bax inhibitor 1 is a γ-secretase–independent presenilin-binding protein. Proc Natl Acad Sci U S A. Jan 2;116(1):141-147.

2. Stéphanie Chasseigneaux,et al.,(2012). Functions of Aβ, sAPPα and sAPPβ : similarities and differences. J. Neurochem. 120 (Suppl. 1), 99–108.

3. Ting-Hai Xu, Yan Yan, Yanyong Kang, et al., (2016). Alzheimer’s disease-associated mutations increase amyloid precursor protein resistance to γ-secretase cleavage and the Aβ42/Aβ40 ratio. Cell Discovery. 2, 16026.

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