C2的序號似是補體的第2個成分，但在經典激活途徑的激活順序上卻在C4以后被活化。C2分子的一級結構已全部搞清楚，它是由723個氨基酸殘基組成的單肽鏈糖蛋白，分子量約110kDa（圖5-5）。當C2與已固定于細胞膜固相上的C4b結合為復合物時，C1s絲氨酸蛋白酶可從C2肽鏈的精氨酸和賴氨酸（223-234）間，將C2裂解為兩個片段，即C2a和C2b。C2b由N端223個氨基酸殘基構成，分子量為35kDa，由細胞膜表面釋放入液相中，其生物學活性至今不明。C2a由509個氨基酸殘基組成，分子量為75kDa，它是構成經典激活途徑中C3轉化酶（C4b2a）和C5轉化酶（C4b2a3b）的酶原部分。C2a的肽鏈上含有裂解C3和C5的蛋白酶活性點，C3轉化酶與C5轉化酶對C3和C5的裂解，均是由C2a的酶活性點起催化作用。

5-5 C2分子的結構（模式圖）

注：Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ為3個SCR

        通過對C2的cDNA序列和氨基酸序列分析發現，C2與B因子間具有結構上的同源性。其中C2a與Bb同源，均含有裂解C3和C5的酶活性點；C2b和Ba同源，均由3個約60個氨基酸殘基的短同源重復序列（short consensus repeat,SCR）構成。編碼C2的基因定位于人的第6號染色體短臂21區（基因長度8kb）。