凝血酶是由大小分別為31KD和6KD的兩條肽鏈通過二硫鍵組成的一種絲氨酸蛋白水解酶，可從動物血漿中利用已激活凝血酶原水解制得，可催化纖維蛋白原(flbrinogen)水解釋放A肽和B肽，由此形成纖維蛋白單體，單體進一步聚合，在血小板、紅細胞和白細胞等參與下形成血凝塊，常用于診斷學中凝血化驗、凝血因子檢測、血液或血漿的脫纖維化等；另外，由于凝血酶切割序列專一，水解效率高，因此在分子生物學、生物化學或生物工程制藥研究中也常作為工具酶用于重組融合蛋白(包含凝血酶識別位點)的特異性斷裂。

牛凝血酶（>2000IU/mg）凝血酶（Thrombin）來源于牛血漿，分子量37KD，是由兩條肽鏈（31KD和6KD）通過二硫鍵組成的。

艾美捷牛凝血酶（>2000IU/mg）：

目錄號：A-CSH002

尺寸：1000U

儲存：2-8°C（36個月）

分子量：37 kDa

外觀：白色凍干粉或固體塊

比活度：≥2000 |U/mg

純度：SDS-PAGE分析中未觀察到雜質帶

pH（25℃）：5.0~6.0

牛凝血酶（>2000IU/mg）用法：

這種凝血酶是一種廣泛應用的蛋白酶，可用于切割標簽，并且可以高效地切割質量比低至1:2000的蛋白質。在20°C至37°C的溫度范圍內，切割時間為0.3至16小時。凝血酶的最佳切割位點是X4-X3-P-R[K]-X1'-X2'，其中X4和X3是疏水性氨基酸，X1'和X2'是非酸性氨基酸。一些常用的識別位點包括L-V-P-R-G-S、L-V-P-R-G-F和M-Y-P-R-G-N。X4-X3-P-R-G-X2'之間的切割比X4-X3-P-K-L-X2'更有效。另一個識別位點是X2-R[K]-X1'，其中X2或X1'是甘氨酸，比如A-R-G和G-K-A，切割發生在第二個殘基之后。在凝血酶切割位點和N-末端標簽之間插入五個甘氨酸殘基可以改善切割效果。這種"甘氨酸連接肽"可使完-全切割所需的酶量減少，并且還可以防止潛在的錯誤切割。有效的消化緩沖液是含有20 mM Tris-HCl緩沖液和150 mM氯化鈉的pH 8.0的溶液。可以使用對氨基苯甲酰亞胺親和純化、苯甲酰亞胺親和純化或肝素親和純化去除切割產物中的凝血酶。

該試劑僅用于科學研究領域，不適用于臨床診斷或其他用途。