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球蛋白的重鏈（heavy chain,H鏈）由450~550個氨基酸殘基組成，分子量為55~75 kDa。根據Ig重鏈恒定區抗原性的差異，可將其分為5類，即IgG、IgM、IgA、IgD、lgE，其相應的重鏈分別稱為γ、μ、α、δ及ε鏈。各類Ig可根據其鉸鏈區組成和二硫鍵數目、位置的不同，分為不同亞類。

球蛋白的輕鏈（light chain,L鏈）通常含214個氨基酸殘基，分子量約25 kDa。根據輕鏈抗原性的不同，分為κ、λ兩型。各類Ig的輕鏈均有κ型和λ型（正常科研血清Ig的κ：λ約為2:1）。同一型Ig中，可根據其輕鏈C區N端氨基酸序列差異，分為不同亞型。天然的Ig單體中，兩條重鏈的類別相同，兩條輕鏈的型別相同。

2.可變區和恒定區

球蛋白的重鏈和輕鏈靠近氨基端（N端）的約110個氨基酸的序列變化很大，稱為可變區（variable re gion,V區），分別占重鏈和輕鏈的1/4（或1/5）和1/2。該區的H鏈和L鏈各有3個氨基酸組成和排列順序。

重鏈和輕鏈近羧基端（C端）的氨基酸序列相對恒定，稱為恒定區（constant region,C區），分別占重鏈和輕鏈的3/4（或4/5）和1/2。不同種屬、不同個體的Ig在該區域會有差異，表現在研究上注射異種或異體的Ig亦可引起過敏反應。

球蛋白（Ig)干擾物質?

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球蛋白的基本結構

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